Tiolaza
| Tiolaza, N-terminalni domen | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Thiolase_N | ||||||||
| Pfam | PF00108 | ||||||||
| InterPro | IPR002155 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00092 | ||||||||
| SCOP | 1pxt | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1pxt | ||||||||
| CDD | cd00751 | ||||||||
| |||||||||
| Tiolaza, C-terminalni domen | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Thiolase_C | ||||||||
| Pfam | PF02803 | ||||||||
| InterPro | IPR002155 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00092 | ||||||||
| SCOP | 1pxt | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1pxt | ||||||||
| |||||||||
Tiolaze (acetil-koenzim A acetiltransferaze, ACAT) su enzimi koji konvertuju dve jedinice acetil-KoA u acetoacetil KoA u mevalonatnom putu.
Tiolaze u sveprisutni enzimi koji imaju ključne uloge u mnogim vitalnim biohemijskim putevima, uključujući put beta oksidacione degradacije masnih kiselina i razne biosintetičke puteve.[1] Članovi tiolazne familije se mogu podeliti u dve široke kategorije: degradacione tiolaze (EC 2.3.1.16) i biosintetičke tiolaze (EC 2.3.1.9). Ova dva tipa tiolaza su prisutna kod eukariota i prokariota: acetoacetil-KoA tiolaza (EC:2.3.1.9) i 3-ketoacil-KoA tiolaza (EC:2.3.1.16). 3-Ketoacil-KoA tiolaza (tiolaza I) ima široku specifičnost u pogledu dužine lanca supstrata i učestvuje u degradativnim putemvima poput beta-oksidacije masnih kiselina. Acetoacetil-KoA tiolaza (tiolaza II) je specifična za tiolizu acetoacetil-KoA i učestvuje u biosintetičim putevima kao što je sinteza poli beta-hidroksibutirne kiseline ili steroidne biogeneze.
Formiranje ugljenik-ugljenik veze je ključni korak u biosintetičkim putevima kojima nastaju masne kiseline i poliketidi. Tiolazna superfamilija enzima katalizuje formiranje ugljenik–ugljenik veze reakcionim mehanizmom Klajzenove kondenzacije zavisne od tioestara.[2][3]
Reference
- ^ Thompson S, Mayerl F, Peoples OP, Masamune S, Sinskey AJ, Walsh CT (1989). „Mechanistic studies on beta-ketoacyl thiolase from Zoogloea ramigera: identification of the active-site nucleophile as Cys89, its mutation to Ser89, and kinetic and thermodynamic characterization of wild-type and mutant enzymes”. Biochemistry. 28 (14): 5735—42. PMID 2775734. doi:10.1021/bi00440a006.
- ^ Heath RJ, Rock CO (2002). „The Claisen condensation in biology”. Nat Prod Rep. 19 (5): 581—96. PMID 12430724. doi:10.1039/b110221b.
- ^ Haapalainen AM, Meriläinen G, Wierenga RK (2006). „The thiolase superfamily: condensing enzymes with diverse reaction specificities”. Trends Biochem. Sci. 31 (1): 64—71. PMID 16356722. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.011.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Acetyl-CoA+C-Acetyltransferase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- p
- r
- u
acetiltransferaze: Acetil-koenzime A acetiltransferaza - N-Acetilglutamat sintaza - Holin acetiltransferaza - Dihidrolipoil transacetilaza - Acetil-CoA C-aciltransferaza - Beta-galaktozid transacetilaza - hloramfenikol acetiltransferaza - N-acetiltransferaza (Serotonin N-acetil transferaza, HGSNAT, ARD1A) - Histon acetiltransferaza (P300/CBP, NAT2)
palmitoiltransferaze: Karnitin O-palmitoiltransferaza (CPT1, CPT2) - Serin C-palmitoiltransferaza (SPTLC1, SPTLC2)
druge: Aciltransferazi slična 2 - Sintaza aminolevulinske kiseline - Beta-ketoacil-ACP sintaza - Gliceronfosfat O-aciltransferaza - Lecitin-holesterol aciltransferaza
Glicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - 1-acilglicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - 2-acilglicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - ABHD5B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
